Pour cela, on peut mesurer la quantit de substrat qui disparat ou la quantit de produits qui apparat par exemple en fonction du temps. En faisant simple, on peut alors valuer une vitesse qui correspondra la quantit de substrat disparu ou de produit apparu par unit de temps. Dans cet exemple, on a mesur la vitesse au dbut d'une raction (vitesse dite initiale) pour diffrentes concentrations de substrat. (la concentration en enzyme tant identique par ailleurs). Sur ce graphique, on tudie la vitesse d'hydrolyse de l'amidon en fonction de la concentration initiale en amidon. Vous remarquerez les units: la vitesse est%T/s, c'est--dire qu'on a mesur en fait la vitesse de disparition de l'amidon par seconde. En abscisse, vous avez les concentrations initiales en amidon. [SVT] 1 SPE contrôle rapide Enzymes. On observe que la vitesse d'hydrolyse de l'amidon augmente avec la concentration initiale en amidon: plus la concentration en amidon est leve au dpart, et plus son hydrolyse est rapide. Cependant, on observe qu' partir d'une concentration de 0, 4 mg/L d'amidon, la vitesse n'augmente plus: la raction atteint une vitesse maximale.
Tout autre valeur du PH équivaut à un changement de ionisation des acides aminés du site actif, à une modification de la configuration spatiale du site actif, à une altération de la fonction de l'enzyme et donc à une baisse de l'activité enzymatique. Action de la température La température optimale est toujours comprise entre 37 et 41°C. L'augmentation de la température implique une augmentation de la vitesse de la réaction chimique et une action sur la configuration spatiale de l'enzyme. Lorsque la température optimale est atteinte, l'activité enzymatique est au maximum. Cours enzymes spé svt terminale. Entre 0°C et la température optimale l'activité enzymatique augmente, l'enzyme est inactivée. Entre la température optimale et des températures plus élevées l'activité enzymatique baisse, il y a une modification de la configuration spatiale du site actif entraînant une transformation irréversible et une altération du site actif, l'enzyme est dénaturée. Remarque: L'enzyme et le substrat ajustent mutuellement leurs configurations spatiales qui ne deviennent complémentaires qu'après la fixation de l'enzyme sur le substrat.
Ci-contre, de nombreuses enzymes pour vous montrer les nombreux rles (et encore ce document n'est pas complet! )